Молекулярный стресс и хронические нарушения обмена веществ

Стрессы возникают в ответ на различные внешние и внутренние воздействия на организм. В секундо-минутный отрезок времени все ответные реакции организма переходят через изменение обменных процессов в развитие метаболических стрессов. Из них наиболее часто в литературе обсуждаются окислительный, нитрозативный и карбонильный стрессы, характеризующиеся накоплением в клетках и внеклеточной жидкости свободных радикалов и других активных форм кислорода, а также активных карбонильных соединений. Эти активные (сигнальные) молекулы являются мощными неспецифическими модификаторами структуры и функции белков, липидов, углеводов, вмешиваются в биоэнергетику. Активные сигнальные молекулы в небольших дозах необходимы для адаптивных реакций организма, вызывают торможение нарушений метаболизма, особенно белков, однако при избыточном накоплении приводят к патологическим процессам с выраженной модификацией белков с развитием сердечно-сосудистых, нейродегенеративных, аутоиммунных, соединительнотканных болезней и рака. Обсуждаются возможные меры защиты и профилактики от метаболических стрессов.

1. Космачевская О.В., Шумаев К.Б., Топунов А.Ф. Карбонильный стресс: от бактерий до человека. Петрозаводск: ИП Марков Н.А., 2018; 225.

2. Владимиров Ю.А. Нарушение барьерных свойств внутренней и наружной мембран митохондрий, некроз и апоптоз. Биологические мембраны 2002; 19(5): 356—377.

3. Селье Г. Как стать ученым. Под ред. М.Н. Кондрашовой, И.С. Хорола. М.: Прогресс, 1987; 368.

4. Калинченко С.Ю., Ворслов Л.О., Тюзиков И.А., Тишо-ва Ю.А. Окислительный стресс как причина системного старения. Роль препаратов альфа-липоевой кислоты (ЭСПА-ЛИПОН) в лечении и профилактике возраст-ас-социированных заболеваний. Фарматека 2014; 6: 45—56.

5. Rahal A., Kumar A., Singh V., Yadav B., Tiwari R., Chakraborty S. Oxidative stress. Prooxidants, and antioxidants. Interplay Biomed Res 2014; 7: 612—664. Doi: 10.1155/2014/761264

6. Gralas-Delamarche A., Debre F., Vinsent S., Cillard J. Physical inactivity, insulin resistance, and the oxidative-inflammation loop. Free Radic Res 2014; 48(1): 93—108. Doi: 10.3109/10715762.2013.847528

7. Kim Y.W., Bysova T.V. Oxidative stress in angiogenesis and vascular disease. Blood 2014;123(5): 62—81. Doi: 10.1182/blood-2013-09-512749

8. Robert A.M., Robert L. Xantin-oxidoreductase, free radicals and cardiovascular disease. Pathol Oncol Res 2014; 20(1): 1-10. DOI: 10.1007/s12253-013-9698-x

9. Inoue M., Sato E.F., Nishikawa M., Park A.M., Kira Y., Ima-da I., Utsumi K. Mitochondrial generation of reactive oxygen species and its role in aerobic life. Current Med Chem 2003; 10(23): 2495-2505. DOI: 10.2174/0929867033456477

10. Marnette L.J. Oxiradicals and DNA damage. Carcinogenesis 2000; 21(3): 361-370.

11. Shames D.S., Minna J.D., Gazdar A.F. DNA methylation in health, disease and cancer. Current Mol Med 2007; 7(1): 85-102. DOI: 10.2174/156652407779940413

12. Halliwell B. Are polyphenols antioxidants or pro-oxidants? What do we learn from cell culture and in vivo studies? Arch Biochem Biophys 2008; 476(2):107-112. DOI: 10.1016/j.abb.2008.01.028

13. Durackova Z.Some current insights into oxidative stress. Physiol Res 2010; 59(4): 459-469.

14. Zhang F.-F., Zhang Y.-F., Zhu H.-J. Effects of kaempherol quercetin on cytochrome 450 activities in primarily cultured and hepatocytes. Zhejiang Da Xue Xue Baj Yi Xue Ban 2006; 35(1): 18-22.

15. Snedecoк S.J. Sudharshan L., Cappeleri J.C., Sadosky A.B., Mehta S., Botteman M.F. Sistematic review and meta-analysis of pharmacological therapies for painful diabetic peripheral neuropathy. Pain Pract 2014; 14(2): 167-184. DOI: 10.1111/papr.12054

16. Гаркави Л.Х. Активационная терапия. Антистрессорные реакции активации и тренировки и их использование для оздоровления, профилактики и лечения. Таганрог: 2005; 88. www.rak.by.https://www.skif.biz/files/454c39.pdf.

17. Кузнецова В.Л., Соловьева А.Г. Оксид азота, биологическая роль, механизмы действия. Современные проблемы науки и образования 2015; 4: 1-9.

18. Pacher P., Beckman J.S., Liaudet L. Nitric oxid and perox-initrite in health and disease. Physiol Res 2007; 87: 315-424. DOI: 10.1152/physrev.00029.2006

19. Tomomi G., Masataka M. Nitric oxidt and endoplasmic reticulum stress. Arteriosclerosis, Trombos Vasc Biol 2006; 26: 1439-1445. DOI: 10.1161/01.ATV.0000223900.67024.15

20. Knott A.B., Bossy-Wetzel E. Nitric oxide in health and disease of the nervous system. Antioxidant Redox Signaling 2009;11(3): 541-553. DOI: 10.1089/ARS.2008.2234

21. Ванин А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях. Вестник Российской АМН 2000; 4: 3-5. [Vanin A.F. Nitric oxide in biomedical research. festnik Rossiskoi AMN 2000; 4: 3-5. (in Russ.)]

22. Сосунов А.А. Оксид азота как межклеточный посредник. Соровский образовательный журнал 2000; 6: 27-34.

23. Turk Z. Glycotoxines, carbonyl stress and relevance to diabetes and its complications. Physiol Res 2010; 49:147-156.

24. Fiori F., Lombardi A., Miele C., Giudicelli J., Beguinot f., Van Obberghen E. Methylglyoxal impairs insulin signaling and insulin action on glucose-induced insulin. Diabetologia 2011; 54: 2941-2952. DOI: 10.1007/s00125-011-2280-8

25. Dhar A., Dhar I., Jiang B., Desai K.M., Wu I. Chronic meth-ylglioxalic infusion by minipump causes pancreatic beta-cell dysfunction and induces type 2 diabetes in Sprague-Dawley rats. Diabetes 2011; 60: 899-908. DOI: 10.2337/db10-0627

26. Uribari J., Cai W., Peppa M., Goodman S., Ferrucci L., Striker G., Vlassara H. Circulating glycotoxins and dietary advanced glycation end products: two links to inflammatory response, oxidative stress and aging. J Gerontol A Biol Sci Med Sci 2007; 62: 427-433. DOI: 10.4236/ojps.2012.22003

27. Oguri M., Nakajima T., Yamamoto Y., Takano N., Tanaka T. et al. Effects methylglyoxal on human cardiac fibroblast: role of transient receptor potential ankyrin 1 (TRPA) channels. Am J Physiol Heart Circ Physiol 2014; 307: 1339-1352. DOI: 0.1152/ajpheart.01021.2013

28. Chan W.H., Wu Y.J. Methylglyoxal and high glucose co-treatment induses apoptosis or necrosis in human vein endothelial cells. J Clin Biochem 2008; 103: 1144-1157. DOI: 10.1002/jcb.21489

29. Radu B.M., Dumitrescu S.H.E., Mustaciosu C.C., Radu M. Dual effect of methylglyoxal on the intracellular Ca2+ signaling and neurite outgrowth in mouse sensory neurons. Cel MolNeurobiol 2012; 32: 1043-1057. DOI: 10.1007/s10571-012-9823-5

30. Ichihashi M., Yagy M., Monoto K., Yonet A. Glycation stress and photo-aging in skin. Anti -Agig Med 2011; 8: 23-29. DOI: 10.3793/jaam.8.23

31. Piedrafita G., Keller M.A., Ralser M. The impact of non-enzymatic reactions and enzyme promiscuity on cellular metabolism during (oxidative) stress conditions. Biomolecules 2015; 5: 2101- 2122. DOI: 10.3390/biom5032101

32. Lankin V.Z., Konovalova G.G., Tikhaze A.K., Shumaev K.V., Kumskova E.M., Vigimaa M. The initiation of the free radical peroxidation of low-density lipoproteins by glucose and its metabolite methylglyoxal: a common molecular mechanism of vascular wall injure in atherosclerosis and diabetes. Mol Cell Biochem 2014; 395: 241-252. DOI: 10.1007/s11010-014-2131-2

33. Kosmachevskaya O.V., Shumaev K.V., Nasybullina E.I., Gubkina S.A., Topunov A.F.Interaction of S-nitrosoglu-tatione with methemoglobin under conditions of modeling carbonyl stress. Hemoglobin 2013; 37: 205-218. DOI: 10.3109/03630269.2013.773911

34. Stefanovic A., Jeremic K., Kadija S, Mitrovic M., Fili-monovic D. et al. Uterine tumor resembling ovarian sex cord tumor. Case report and review of literature. Eur J Gynecol Oncol 2013; 34: 275-277.

35. Громова Н.В., Мартынова М.И., Проснякова К.В., Ревин В.В., Ревина Э.С., Сейкина А.И., Столбова Т.А. Влияние гипоксии на конформацию и перераспределение гемоглобина в эритроцитах человека. Огарев-Online 2016; 24(89): 7.

36. Бульон В.В. Хныченко Л.К. Сапронов Н.А. Коваленко А.Л. Алексеева Л.Е., Романцов М.Г. Оценка метаболических сдвигов при гипоксии на молекулярно-клеточном уровне и возможности их медикаментозной коррекции. Успехи современного естествознания 2006; 12: 29-32.

37. Dutra F.F., Bozza M.T. Heme innate immunity and inflammation. Front Pharmacol 2014; 5: 115. DOI: 10.3389/fphar.2014.00115

38. Schaer D.J., Buchler P.W., Alayash A.I., Belcher J.D., Vercel-lotti G.M. Hemolysis and free hemoglobin resisted: exploring hemoglobin and hemin scavengers as a novel class of therapeutic proteins. Blood 2013; 121: 1276-1284. DOI: 10.1182/blood-2012-11-451229

39. Buchner P.W., Agnillo F.D. Toxicological consequences extracellular hemoglobin: biochemical and physiological perspectives. Antioxid Redox Signal 2010; 12: 275-291. DOI: 101089/ars.2009.2799

40. Северин Ф.Ф., Фенюк Б.Ф., Скулачев В.Н. Возможная роль гликирования белков в «устройстве больших биологических часов». Биохимия 2013; 78(9): 1331-1336.

41. Юрьева Э.А., Сухоруков В.С., Царегородцев А.Д., Воздвиженская Е.С., Харабадзе М.Н., Новикова Н.Н., Ковальчук М.В. Изменение белковых молекул при эндогенной интоксикации организма как фактор риска хронических обменных болезней. Молекулярная медицина 2013; 3: 45-52.

42. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. Под ред. Ю.А. Грызунова, Г.Е. Добрецова. М.: ГЭОТАР, 1998; 440.

43. Титов В.Н. Альбумин, транспорт насыщенных жирных кислот и метаболический стресс-синдром (обзор литературы). Клиническая лабораторная диагностика 1999; 4: 3-11.

44. Комарова М.Н., Грызунов Ю.А. Строение молекулы альбумина и ее связывающих центров. В кн.: Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. Под ред. Ю.А. Грызунова, Г.Е. Добрецова. М.: ГЭОТАР, 1998; 2851.

45. Levit D.G., Levit M.D. Human serum albumin homeostasis: new look at the roles of synthesis, catabolism, renal and gastrointestinal excretion, and the clinical value of serum аlbumin measurements. Int J Gen Med 2016; 15(9): 229255. DOI: 10.2147/IJGM.S102819

46. Добрецов Г.Е. Параметры связывания зонда Л-35 с альбумином сыворотки крови. В кн.: Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. Под ред. Ю.А. Грызунова, Г.Е. Добрецова. М.: ГЭОТАР, 1998; 170-178.

47. Комарова М.Н. Микроальбуминурия и заболевания человека. В кн: Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. Под ред. Ю.А. Грызунова, Г.Е. Добрецова. М.: ГЭОТАР, 1998; 84-94.

48. Титов В.Н. Изменение связывающих свойств альбумина в динамике инфаркта миокарда: альбумин и транспорт жирных кислот. Кардиология 2001; 10: 19-23.

49. Титов В.Н. Филогенетическая теория общей патологии. Патогенез болезней цивилизации. Атеросклероз. М.: ИНФРА-М, 2015; 237.

50. Yang J., Carroll K.S., Liebler D.C. The expanding landscape of the thiol redox proteome. Mol Cell Proteomics 2016; 15(1): 1-11. DOI: 10.1074/mcp.O115.056051

51. Klomsiri C., Karpus P.A., Poole L.B. Cysteine-based redox switches in enzymes. Antioxid Redox Sygnal 2011; 14: 10651077. DOI: 10.1089/ars.2010.3376

52. АлександровВ.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985; 378. [Alexandrov V.Ja. Reactivity of cells and proteins. L.: Nauka, 1985; 378. (in Russ.)]

53. Бычкова В.Е., Басова Л.Б., Балобанов В.А. Как мембранная поверхность действует на структуру белков. Успехи биологической химии 2014; 54: 133-202.

54. Novikova N., Kovalchuk M., Stepina N., Gyautdinov R., Chukhrai E., Yurieva E. Distinct effect of xenobiotics on the metal-binding properties of protein molecules. J Synchrotrons Rad 2015; 22: 1001-1007. DOI: 10.1107/S1600577515005627

55. Новикова Н.Н., Ковальчук М.Н., Юрьева Э.А., Коновалов О.В., Рогачев А.В., Степина Н.Д.Рентгенофлуо-ресцентные измерения в условиях полного внешнего отражения для исследования взаимодействия белков с ионами металлов в биологических системах. Кристаллография 2012; 57(5): 727-734.

56. Novikova N.N., Kovalchuk M.N., Yurieva E.A., Konovalov O.V., Stepina N.D., Rogachev A.V. The enhancement of metal-binding properties in hemoglobin: the role of mild damaging factors. J Physical Chem 2019;123: 8370- 8377. DOI: 10.1021/acs.jpcb.9b06571

57. Юрьева Э.А., Сухоруков В.С., Воздвиженская Е.С., Новикова Н.Н. Атеросклероз: гипотезы и теории. Российский вестник перинатологии и педиатрии 2014; 59(3): 6-17.

58. Gajda M., Banas K, Banas A., Jawien J., Mateuszuk L., Chlopicki S. Distribution of selected elements in atherosclerotic plaques of apoE/ LDLR-double Knockot mics assessed by synchrotron radiation-induced micro-XRF. X-ray Spec-trom 2006; 37: 495-502. DOI: 10.1002/[rs.1075

59. Gajda M., Kowalska J., Banas A., Banas K., Kwiatek W.M., Kostogrys R.B. Distribution of selected elements in atherosclerotic plaques of apoE/ LDLR-double knockout mice subjected to dietary and pharmacological treatments. Synchrotron Rad Nat Sci 2010; 9(1): 114-115. DOI: 10.1016/j.radphyschem.2011.02.021

60. Watt F., Rajendran R., Ren M.Q., Tan B.K.N., Halliwel B. A nuclear microscopy study of trace elements Ca, Fe, Zn, and Cu in atherosclerosis. Nucl Instr And Meth In Phis Res 2006; 249: 646-652. DOI: 10.1016/jnimb.2006.03.073

61. Lee S.-J., Koh J.-Y. Roles of Zn and metallothionein-3 in oxidative stress-induced lysosomal dysfunction, cell death, and autophagy in neurons and astrocytes. Molecular Brain 2010; 3: 30. DOI: 10.1186/1756-6606-3-30

62. Юрьева Э.А., Длин В.В., Воздвиженская Е.С., Сухоруков В.С., Семячкина А.Н., Харабадзе М.Н. Дисметаболическая нефропатия у детей с наследственной дисплазией соединительной ткани. Российский вестник перинатологии и педиатрии 2020; 65(1): 71-76. DOI: 10.21508/1027-4065-2020-65-1-71-76

63. Shumaev K.V., Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Grjvjv S.V., Novikov A.A., Topunov A.F. New dinitrosyl iron complexes bound with physiologically active dipeptide car-nosine. J Biol Inorg Chem 2017; 22: 153-160. DOI: 10.1007/s00775-016-1418-z.

64. Скулачев В.П., Скулачев М.В., Фенюк Б.А. Жизнь без старости. М.: Эюмо, 2014; 256.

65. Yurieva E.A., Novikova N.N., Sukhorukov V.S., Kushnare-va M.V., Vozdvizhenskaya E.S., Murashev A.N. Protective effect of bisphosphonates on the pathological changes in the blood and tissues in case of experimental atherosclerosis. Amer J Pharm Pharmacol 2016; 3(3): 14-19.