РОЛЬ ДИСПЛАЗИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ В ТЕЧЕНИИ МУКОВИСЦИДОЗА У ДЕТЕЙ. КЛИНИКО-ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ
https://doi.org/10.21508/1027-4065-2018-63-5-20-28
Аннотация
Рассмотрена проблема муковисцидоза – моногенного аутосомно-рецессивного заболевания. Представлена история открытия гена CFTR, дальнейшего поиска генов-модификаторов для объяснения вариабельности клинических проявлений муковисцидоза. Обсуждаются вопросы дисплазии соединительной ткани и соматической патологии, формирующейся в результате дисморфогенеза соединительной ткани у больных муковисцидозом, приводятся обоснования ассоциации между формированием тяжелого фиброза легких, печени и наличием клинико-генетических маркеров диплазии соединительной ткани. Высказано предположение о возможном влиянии клинических и генетических полиморфизмов соединительной ткани на течение муковисцидоза, формирование бронхоэктазов, интерстициального пневмофиброза, кистозно-фиброзной дисплазии, фиброза и цирроза печени.
Ключевые слова
Об авторах
А. В. Горяинова
Российская детская клиническая больница.
Россия
Россия
врач-педиатр, гастроэнтеролог отделения педиатрии.
П. В. Шумилов
Российская детская клиническая больница.
Россия
Россия
д.м.н., проф., зав. кафедрой госпитальной педиатрии имени академика В.А. Таболина РНИМУ им. Н.И. Пирогова; зам. гл. врача.
H. Ю. Каширская
ФГБНУ «Медико-генетический научный центр».
Россия
Россия
д.м.н., проф., гл. научн. сотр. лаборатории генетической эпидемиологии.
115478 Москва, улица Москворечье, д.1.
С. Ю. Семыкин
Российская детская клиническая больница.
Россия
Россия
к.м.н., зав. педиатрическим отделением.
119571 Москва, Ленинский проспект, д. 117.
Список литературы
1. Riordan J.R., Rommens J.M., Kerem B., Alon N., Rozmahel R., Grzelczak Z. et al. Identification of the cystic fibrosis gene: cloning and characterization of complementary DNA. Science 1989; 245(4922): 1066–1073.
2. Kerem B., Rommens J.M., Buchanan J.A., Markiewicz D., Cox T.K., Chakravarti A. et al. Identification of the cystic fibrosis gene: genetic analysis. Science 1989; 245(4922): 1073–1080.
3. Castellani C., Cuppens H., Macek M.Jr. Consensus on the use and interpretation of cystic fibrosis mutation analysis in clinical practice. J Cyst Fibr2008; 7(3): 179–96. DOI: 10.1016/j.jcf.2008.03.009
4. Debray D., Kelly D., Houwen R., Strandvik B., Colombo C. Best practice guidance for the diagnosis and management of cystic fibrosis- associated liver-disease. J Cyst Fibrosis 2011; 10 (2): 29–36. DOI: 10.1016/S1569-1993(11)60006-4
5. Jentsch T.J., Maritzen T., Zdebik A.A. Chloride channel diseases resulting from impaired transepithelial transport or vesicular function. J Clin Invest 2005; 115(8): 2039–2046. DOI: 10.1172/JCI25470
6. Durie P.R., Kent G., Phillips M.J., Ackerley C.A. Characteristic multiorgan pathology of cystic fibrosis in a long-living cystic fibrosis transmembrane regulator knockout murine model. Am J Pathol 2004; 164(4): 1481–1493. DOI:10.1016/S0002-9440(10)63234-8
7. Colombo C. Liver disease in cystic fibrosis. Curr Opin Pulm Med 2007; 13(6): 529–536. DOI: 10.1097/MCP.0b013e3282f10a16
8. Ahmed N., Corey M., Forstner G., Zielenski J., Tsui L.C., Ellis L. et al. Molecular consequences of cystic fibrosis transmembrane regulator gene mutations in the exocrine pancreas. Gut 2003; 52(8): 1152–1164.
9. Zielenski J. Genotype and phenotype in cystic fibrosis. Respiration 2000; 67(2): 117–133. DOI:10.1159/000029497
10. McKone E.F., Goss C.H., Aitken M.L. CFTR genotype as a predictor of prognosis in cystic fibrosis. Chest 2006; 130(5): 1441–1447. DOI:10.1378/chest.130.5.1441
11. Brazova J., Sismova K., Vavrova V., Bartosova J., Macek M.Jr., Lauschman H. et al. Polymorphisms of TGF-beta1 in cystic fibrosis patients. Clin Immunol 2006; 121(3): 350–357. DOI: 10.1016/j.clim.2006.08.015
12. Arkwright P.D., Laurie S., Super M., Pravica V., Schwarz M.J., Webb A.K. et al. TGF-beta(1) genotype and accelerated decline in lung function of patients with cystic fibrosis. Thorax 2000; 55(6): 459–462.
13. Bremer L.A., Blackman S.M., Vanscoy L.L., McDougal K.E, Bowers A., Naughton K.M. et al. Interaction between a novel TGFB1 haplotype and CFTR genotype is associated with improved lung function in cystic fibrosis. Hum Mol Genet 2008; 17(14): 2228–2237. DOI:10.1093/hmg/ddn123
14. Drumm M.L., Konstan M.W., Schluchter M.D., Handler A., Pace R., Zou F. et al. Genetic modifiers of lung disease in cystic fibrosis. N Engl J Med 2005; 353(14): 1443–1453. DOI:10.1056/NEJMoa051469
15. Eisen D.P., Minchinton R.M. Impact of mannose-binding lectin on susceptibility to infectious diseases. Clin Infect Dis 2003; 37(11): 1496–1505. DOI:10.1086/379324
16. Buranawuti K., Boyle M.P., Cheng S., Steiner L.L., McDougal K., Fallin M.D. et al. Variants in mannose-binding lectin and tumor necrosis factor {alpha} affect survival in cystic fibrosis. J Med Genet 2007; 44(3): 209–214. DOI:10.1136/jmg.2006.046318
17. Muhlebach M.S., MacDonald S.L., Button B.M., Hubbard J.J., Turner M.L., Boucher R.C. et al. Association between mannan-binding lectin and impaired lung function in cystic fibrosis may be age-dependent. Clin Exp Immunol 2006; 145(2):302–307. DOI:10.1111/j.1365-2249.2006.03151.x
18. Yarden J., Radojkovic D., Boeck K., Macek M., Zemkova D., Vavrova V. et al. Association of tumour necrosis factor alpha variants with the CF pulmonary phenotype. Thorax 2005; 60(4): 320–325. DOI: 10.1136/thx.2004.025262
19. Schmitt-Grohe S., Stuber F., Book M., Bargon J., Wagner T.O., Naujoks C. et al. TNF-alpha promoter polymorphism in relation to TNF-alpha production and clinical status in cystic fibrosis 1. Lung 2006; 184: 99–104. DOI 10.1007/s00408-005-2568-x
20. Fregonese L., Stolk J., Frants R.R., Veldhuisen B. Alpha-1 antitrypsin null mutations and severity of emphysema. Respir Med 2008; 102(6): 876–884. DOI:10.1016/j.rmed.2008.01.009
21. Mahadeva R., Westerbeek R.C., Perry D.J, Lovegrove J.U., Whitehouse D.B., Carroll N.R. et al. Alpha1-antitrypsin deficiency alleles and the Taq-I G→A allele in cystic fibrosis lung disease. Eur Respir J 1998; 11: 873–879. DOI: 10.1183/09031936.98.11040873
22. Stonebraker J.R., Friedman K.J., Ling S.C. Genetic modifiers of severe liver disease in cystic fibrosis: a replication study. Pediatr Pulmonol Suppl 2007; 30: 381.
23. Hart M.A., Konstan M.W., Darrah R.J., Schluchter M.D., Storfer-Isser A., Xue L. et al. Beta 2 adrenergic receptor polymorphisms in cystic fibrosis. Pediatr Pulmonol 2005; 39(6): 544–550. DOI:10.1002/ppul.20210
24. Steagall W.K., Barrow B.J., Glasgow C.G., Mendoza J.W., Ehrmantraut M., Lin J.P. et al. Beta-2-adrenergic receptor polymorphisms in cystic fibrosis. Pharmacogenet Genomics 2007; 17(6): 425–430. DOI:10.1097/FPC.0b013e3280119349
25. Buscher R., Eilmes K.J., Grasemann H., Torres В., Knauer N., Sroka K. et al. beta2 adrenoceptor gene polymorphisms in cystic fibrosis lung disease. Pharmacogenetics 2002; 12 (5): 347–353.
26. Trevisiol C., Boniotto M., Giglio L., Polic F., Morgutti M., Crovella S. et al. MBL2 polymorphisms screening in a regional Italian CF center. J Cyst Fibros 2005; 4(3): 189–191. DOI:10.1016/j.jcf.2005.04.001
27. Carlsson M., Sjoholm A.G., Eriksson L., Thiel S., Jensenius J.C., Segelmark M. et al. Deficiency of the mannan-binding lectin pathway of complement and poor outcome in cystic fibrosis: bacterial colonization may be decisive for a relationship. Clin Exp Immunol 2005; 139(2): 306–313. DOI:10.1111/j.1365-2249.2004.02690.x
28. Dorfman R., Sandford A., Taylor C., Huang B., Frangolias D., Wang Y. et al. Complex two-gene modulation of lung disease severity in children with cystic fibrosis. J Clin Invest 2008; 118(3): 1040–1049. DOI: 10.1172/JCI33754
29. McKone E.F., Shao J., Frangolias D.D., Keener C.L., Shephard C.A., Farin F.M. et al. Variants of the glutamate-cysteine-ligase gene are associated with lung disease of cystic fibrosis. Am J Respir Crit Care Med 2006; 174(4): 415–419. DOI:10.1164/rccm.200508-1281OC
30. De R.V., Arduino C., Cappello N., Piana R., Salmin P., Bardessono M. et al. Fcgamma receptor IIA genotype and susceptibility to P. aeruginosa infection in patients with cystic fibrosis. Eur J Hum Genet 2005; 13(1): 96–101. DOI:10.1038/sj.ejhg.5201285
31. Grasemann H., Knauer N., Buscher R., Hübner K., Drazen J.M., Ratjen F. et al. Airway nitric oxide levels in cystic fibrosis patients are related to a polymorphism in the neuronal nitric oxide synthase gene. Am J Respir Crit Care Med 2000; 162(6): 2172–2176. DOI:10.1164/ajrccm.162.6.2003106
32. Gallati S. Disease-modifying genes and monogenic disorders: experience in cystic fibrosis. Appl Clin Genet 2014; 7: 133–146. DOI: 10.2147/TACG.S18675
33. Тимковская Е.Е., Петрова Н.В., Каширская Н.Ю. Анализ полиморфизма генов TNFA, LTA, eNOS, GTTM1 у больных муковисцидозом. VIII Национальный конгресс «Муковисцидоз у детей и взрослых». Сборник статей и тезисов. Ярославль, 2007; 151–152.
34. Петрова Н.В., Тимковская Е.Е., Шаронова Е.И., Каширская Н.Ю., Тереховская И.Г. и др. Полиморфизм гена маннозосвязывающего лектина 2 у больных муковисцидозом, гомозиготных по мутациям F508 del. Медицинская генетика 2007; 6: 27–32.
35. Goh B.J., Tan B.T., Hon W.M. Nitric oxide synthase and heme oxygenase expressions in human liver cirrhosis. World J Gastroenterol 2006; 12(4): 588–594.
36. Salvatore F., Scudiero O., Castaldo G. Genothype-phenotype correlation in cystic fibrosis: The role of modifier genes. Am J Med Genet 2002; 111(1): 88–95. DOI:10.1186/1471-2350-5-8
37. Owen C.A., Campbell E.J. The cell biology of leukocyte-mediated proteolysis. J Leukoc Biol 1999; 65(2): 137–150.
38. Jabłońska-Trypuć A., Matejczyk M., Rosochacki S. Matrix metalloproteinases ( MMPs), the main extracellular matrix (ECM) enzymes in collagen degradation, as a target for anticancer drugs. Enzyme Inhib Med Chem 2016; 31(1): 177–183. DOI: 10.3109/14756366.2016.1161620
39. Duszyk M., Shu Y., Sawicki G., Radomski A., Man S.F., Radomski M.W. Inhibition of matrix metalloproteinase MMP-2 activates chloride current in human airway epithelial cells. Can J Physiol Pharmacol 1999; 77(7): 529–535.
40. Delacourt C., Le Bourgeois M., D’Ortho M.P., Doit C., Scheinmann P., Navarro J. et al. Imbalance between 95 kDa type IV collagenase and tissue inhibitor of metalloproteinases in sputum of patients with cystic fibrosis. Am J Respir Crit Care Med 1995; 152(2): 765–774.
41. Roderfeld M., Rath T., Schulz R., Seeger W., Tschuschner A., Graf J. et al. Serum matrix metalloproteinases in adult CF patients: relation to pulmonary exacerbation. J Cyst Fibros 2009; 8(5): 338–347. DOI:10.1016/j.jcf.2009.06.001
42. Devereux G., Steele S., Jagelman T., Fielding S., Muirhead R., Brady J. et al. An observational study of matrix metalloproteinase (MMP)-9 in cystic fibrosis. J Cyst Fibros 2014; 13(5): 557–563. DOI:10.1016/j.jcf.2014.01.010
43. Craig V.J., Polverino F., Laucho-Contreras M.E., Shi Y., Liu Y., Osorio J.C. et al. Mononuclear phagocytes and airway epithelial cells: novel sources of matrix metalloproteinase-8 (MMP-8) in patients with idiopathic pulmonary fibrosis. PLoS One 2014; 9(5): e97485.DOI:10.1371/journal.pone.0097485
44. Owen C.A., Hu Z., Lopez-Otin C., Shapiro S.D. Membranebound matrix metalloproteinase-8 on activated polymorphonuclear cells is a potent, tissue inhibitor of metalloproteinaseresistant collagenase and serpinase. J Immunol 2004; 172(12): 7791–7803.
45. Owen C.A., Hu Z., Barrick B., Shapiro S.D. Inducible expression of tissue inhibitor of metalloproteinases-resistant matrix metalloproteinase-9 on the cell surface of neutrophils. Am J Respir Cell Mol Biol 2003; 29(3): 283–294. DOI:10.1165/rcmb.2003-0034OC
46. Nakamura M., Miyamoto S., Maeda H., Ishii G., Hasebe T., Chiba T. et al. Matrix metalloproteinase-7 degrades all insulin-like growth factor binding proteins and facilitates insulin-like growth factor bioavailability. Biochem Biophys Res Commun 2005; 333(3): 1011–1016. DOI:10.1016/j.bbrc.2005.06.010
47. Houghton A.M., Hartzell W.O., Robbins C.S., Gomis-Ruth F.X., Shapiro S.D. Macrophage elastase kills bacteria within murine macrophages. Nature 2009; 460(7255): 637–641. DOI:10.1038/nature08181.
48. Demeestere D., Dejonckheere E., Steeland S., Hulpiau P., Haustraete J., Devoogdt N. et al. Development and validation of a small single-domain antibody that effectively inhibits matrix metalloproteinase 8. Mol Ther 2016; 24(5): 890–902. DOI:10.1038/mt.2016.2
49. Craig V.J., Zhang L., Hagood J.S., Owen C.A. Matrix metalloproteinases as therapeutic targets for idiopathic pulmonary fibrosis. Am J Respir Cell Mol Biol 2015; 53(5): 585–600. DOI:10.1165/rcmb.2015-0020TR
50. Yamashita C.M., Dolgonos L., Zemans R.L., Young S.K., Robertson J., Briones N. et al. Matrix metalloproteinase 3 is a mediator of pulmonary fibrosis. Am J Pathol 2011; 179(4): 1733–1745. DOI: 10.1016/j.ajpath.2011.06.041
51. Cabrera S., Selman M., Lozano-Bolaños A., Konishi K., Richards T.J. et al. Gene expression profiles reveal molecular mechanisms involved in the progression and resolution of bleomycin-induced lung fibrosis. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 2013; 304: L593–601. DOI: 10.1152/ajplung.00320.2012
52. Johansson N., Ahonen M., Kahari V.M. Matrix metalloproteinases in tumor invasion. Cell Mol Life Sci 2000; 57(1): 5–15. DOI:10.1007/s000180050495
53. Constantin A., Lauwers-Cancès V., Navaux F. Stromelysin 1 (matrix metalloproteinase 3) and HLA-DRB1 gene polymorphisms – association with severity and progression of rheumatoid arthritis in a prospective study. Arthritis Rheum 2002; 46(7): 1754–1762. DOI: 10.1002/art.10336
54. Scherer S., de Souza T.B., de Paoli J. Matrix metalloproteinase gene polymorphisms in patients with rheumatoid arthritis. Rheumatol 2010; 30: 369–373. DOI: https://doi.org/10.1007/s00296-009-0974-8
55. Su L., Zhou W., Asomaning K. Genotypes and haplotypes of matrix metalloproteinase 1, 3 and 12 genes and the risk of lung cancer. Carcinogenesis 2006; 27(5): 1024–1029. DOI: https://doi.org/10.1093/carcin/bgi283
56. Han Y.P., Zhou L., Wang J., Xiong S., Garner W.L., French S.W. et al. Essential role of matrix metalloproteinases in interleukin-1-induced myofibroblastic activation of hepatic stellate cell in collagen. J Biol Chem 2004; 279(6): 4820–4828. DOI:10.1074/jbc.M310999200
57. Вершинина М.В., Нечаева Г.И., Гринберг Л.М., Хомена А.А., Говорова С.Е. Клинические фенотипы респираторного синдрома у пациентов с дисплазией соединительной ткани. Российская пульмонология 2013; 6: 21–26.
58. Вершинина М.В., Гринберг Л.М., Нечаева Г.И., Говорова С.Е., Гершевич В.М. и др. Спонтанные фемоторакс и дисплазия соединительной ткани: характеристики фенотипа. Российская пульмонология 2011; 6: 43–47.
59. Нечаева Г. И., Викторова И. А., Друк И. Дисплазия соединительной ткани: распространенность, фенотипические признаки, ассоциации с другими заболеваниями. Врач 2006; 1: 19–23.
60. Кадурина Т.И., Горбунова В.Н. Дисплазия соединительной ткани. Руководство для врачей. СПб: Элби-СПб 2009; 451-455.
61. Kolekar S., Sandaram P. Bullous lungs: diverse aetiology. Postgrad Med J 2002; 78(925): 689–692. DOI: 10.1136/pmj.78.925.689
62. Wood J.R., Bellamy D., Child A.H., Citron K.M. Pulmonary disease in patients with Marfan syndrome. Thorax 1984; 39: 780–784.
63. Cohen M., Sahn S.A. Bronchiectasis in systemic diseases. Chest 1999; 116(4): 1063–1074.
64. Горяинова А.В., Каширская Н.Ю., Семыкин С.Ю., Донников А.Е., Абрамов Д.Д., Зобкова Г.Ю. Роль недифференцированной дисплазии соединительной ткани в течении муковисцидоза у детей. Материалы XXV Конгресса детских гастроэнтерологов России и стран СНГ «Актуальные проблемы абдоминальной патологии у детей». М: ИД «МЕДПРАКТИКА-М» 2018; 245–249.
Рецензия
Для цитирования:
Горяинова А.В., Шумилов П.В., Каширская H.Ю., Семыкин С.Ю. РОЛЬ ДИСПЛАЗИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ В ТЕЧЕНИИ МУКОВИСЦИДОЗА У ДЕТЕЙ. КЛИНИКО-ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ. Российский вестник перинатологии и педиатрии. 2018;63(5):20-28. https://doi.org/10.21508/1027-4065-2018-63-5-20-28
For citation:
Goryainova A.V., Shumilov P.V., Kashirskaya N.Yu., Semykin S.Yu. THE ROLE OF CONNECTIVE TISSUE DYSPLASIA IN CHILDREN’S CYSTIC FIBROSIS. CLINICAL AND GENETIC ASPECTS. Rossiyskiy Vestnik Perinatologii i Pediatrii (Russian Bulletin of Perinatology and Pediatrics). 2018;63(5):20-28. (In Russ.) https://doi.org/10.21508/1027-4065-2018-63-5-20-28
Просмотров: 967
Послать статью по эл. почте 